《其他》
利用N-糖基化修饰对β-甘露聚糖酶Man47的稳定性改造
发表时间：2014-08-13 浏览次数：689次
引 用：
谢春芳,黎玉凤,刘大岭,等.利用N-糖基化修饰对β-甘露聚糖酶Man47的稳定性改造[J].中国生物工程杂志,2013,33(12):79-85.
关 键 词：
N-糖基化 翻译后修饰 蛋白质设计 生物信息学
作者：
谢春芳[1] 黎玉凤[2] 刘大岭[3] 姚冬生[4]
作者单位：
暨南大学 广东省生物工程药物重点实验室 广州510632
出版年份：
2013
期刊页数：
79-85.
收录者：
知网,万方
摘要：
N-糖基化是真核生物蛋白质最重要的翻译后修饰之一.以Armillariella tabescensβ-甘露聚糖酶Man47为研究对象,利用计算化学对A.tabescensβ-甘露聚糖酶Man47进行理性设计,经过分子对接、二级结构分析和糖基化的可行性分析后,构建具有EAS(enhanced aromatic sequence)序列的突变体g-123作为N-糖基化的突变位点.将其整合到毕赤酵母表达载体SMD1168上,通过电转化得到重组转化子.最后对突变体g-123的温度稳定性、酸碱稳定性、胃蛋白酶和胰蛋白酶抗性进行分析.结果表明:糖基化A.tabescensβ-甘露聚糖酶Man47突变体g-123与野生型相比,其热稳定性、酸碱稳定性、蛋白酶抗性均得到不同程度的改善.
